您当前的位置: 酶的竞争性抑制指酶在遇到化学结构与底物相似的分子时,就会表现出酶的活性降低(抑制).一个生化反应的底物往往同时也是另一个化学反应的产物,经酶作用可形成产物,分子与底物竞争结合酶的活性中心. 有些酶在遇到化学结构与底物相似的分子时,可为化学元素. 底物为参与生化反应的物质,进而表现出酶的活性降低(抑制),这些分子与底物竞争结合酶的活性中心、分子或化合物. 凡是可以酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂
由3号和其他试管对比得,琥珀酸脱氢酶能使琥珀酸脱氢.对比1号和2号管得,丙二酸盐为琥珀酸脱氢酶的抑制剂.对比2号和4号管得,增加 底物浓度,抑制作用减弱,可得出结论丙二酸为琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂.
与底物化学结构类似的抑制剂,能与底物竞争和酶活性中心的结合、抑制酶的活性,这种类型的抑制为竞争性抑制.竞争性抑制的程度由抑制剂与底物相对浓度决定.如果底物浓度不变,酶活性被抑制的程度随抑制剂的浓度增加而增强.反之,如果抑制剂浓度不变,则酶活性随底物浓度的增加而逐渐恢复.
竞争性抑制:v=Vm[S]/(Km(1+[I]/Ki)+[S])非竞争性抑制:v=Vm[S]/(Ks(1+[I]/Ki)+[S](1+[I]/Ki)
竞争性抑制作用很典型的例子就是:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用.琥珀酸为丁二酸,丙二酸与其结构相似,但是,酶对丙二酸的亲和力远大于琥珀酸,造成竞争性抑制.另外,磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制作用也是竞争性抑制;磺胺类药物的化学结构跟对氨基苯甲酸相似,对氨基苯甲酸是二氢叶酸合成的原料(底物).还有,甲氨蝶呤,5-FU,6-MP等都是酶的竞争性抑制剂
讲述酶竞争性抑制作用时常举丙二酸、草酰乙酸、草酸对琥珀酸脱氢酶有竞争性抑制作用的例子.对此同学提出,戊二酸的化学结构与草酸相比更与琥珀酸相似,为什么书上不提戊二酸对琥珀酸脱氢酶有竞争性抑制作用呢? 为此做了邻苯二甲酸、戊二酸、丙二酸、草酰乙酸、草酸和丁酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制作用定性实验.得以下结果.讲述酶竞事性抑制作用时常举丙二酸、增加一倍时退色时间亦不延长,加草酸后乙 草酞乙酸、草酸对貌拍酸脱氢酶有竞事性抑酸后退色时间比对照管延长3小时以上.加 制作用的例子.对此同学提出,戎二酸的化丙二酸后退色时间延长1小时以上.加草酸 学结构与草酸相此更与珑拍酸相似,
可以通过判断加了抑制剂和没加抑制剂时的Km值来确定.竞争性抑制会使Km值增大,竞争性抑制剂的抑制作用可以用加大底物浓度的方法消除;而非竞争抑制剂的Km则与增加底物浓度无关.实验设计的话可以绘制曲线测得,可以参考米氏方程推导的实验.
酶的竞争性抑制作用 按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆: 1.＂竞争＂需要双方底物与抑制剂之间; 2.为什么能发生＂竞争＂二者结构相似; 3.＂竞争的焦点＂酶的活性中心; 4.＂抑制剂占据酶活性中心＂酶活性受抑. 糖醛酸,合成维生素C的酶 古龙唐僧(的)内子(爱)养画眉(古洛糖酸内酯氧化酶) 内 科 学 新旧血压单位换算 血压 mmHg,加倍再加倍, 除3再除10,即得 kpa值. 例如:收缩压120mmHg加倍为240,再加倍为480,除以3得160,再除以10,即16kpa;反之,血压kpa乘10再乘3,减半再减半,可得mmHg值.
使Km增大而υmax不变.非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition)抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用.这种抑制使得Vmax变小,但Km不变. 竞争性抑制作用(competitive inhibition):通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型.竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位.这种抑制使Km增大而υmax不变.
竞争性的是破坏了酶的结构,使其结构改变.是不可逆的 而非竞争性是可逆的. 所以可以设计一个实验,先用抑制剂抑制酶的活性,再除去抑制剂,然后看酶还有没有活性来确定. 这是实验的思路.思路有了,想必,您心中以后有了个实验了吧?呵呵